Nieuws

Aminozuur laat slak links draaien

Arjen Dijkgraaf |
Anorganische chemie, Genetica & Sequencing, Materialen & Coatings

Voor een spiegelbeeldig slakkenhuis heb je geen spiegelbeeldige aminozuren nodig. Je kunt volstaan met normale aminozuren op een plek waar ze niet thuishoren, valt op te maken uit een publicatie in Science Advances.

Zo’n slakkenhuis is hét voorbeeld van chiraliteit oftewel het bestaan van spiegelbeeldstructuren. Het ontstaat door biomineralisatie: gecontroleerde kristallisatie van calciumcarbonaat onder invloed van eiwitten. Die eiwitten zijn opgebouwd uit aminozuren waarvan in de natuur maar één van beide spiegelbeelden (de L-vorm) voorkomt. En dat is hoogstwaarschijnlijk de reden dat slakkenhuizen van nature allemaal dezelfde kant op draaien - rechtsom, om precies te zijn.

Het gekke is dat je heel nu en dan een exemplaar vindt met een linksdraaiend huis, terwijl er met zijn aminozuren niets mis is. Dat moet dus wel het gevolg zijn van een genetische afwijking in de eiwitten die voor biomineralisatie zorgen, maar tot nu toe weet niemand welke. Dat een links- en een rechtsdraaiende slak niet onderling kunnen paren wegens sterische hindering, vertraagt het onderzoek nogal.

Mark McKee en collega’s van McGill University in Montréal melden nu dat je de kristallisatie van calciumcarbonaat kunt sturen met behulp van asparaginezuur, een zuur reagerend aminozuur dat in biomineralisatie-eiwitten een prominente plek inneemt. Normaal levert het kristallisatieproces calciet op maar met asparaginezuur erbij krijg je vateriet, een thermodynamisch minder gunstige kristalvorm die er kennelijk door wordt gestabiliseerd.

Onder de elektronenmicroscoop zie je dat die vaterietstructuur bestaat uit elkaar overlappende plaatjes die een spiraalvorm suggereren. En de draairichting van die spiraal is afhankelijk van het gebruikte asparaginezuur: vervang je het natuurlijke L-asparaginezuur door de gespiegelde D-vorm, dan draait de structuur de andere kant op.

Het komt er dus op neer dat het aminozuur het complete kristallisatieproces verandert, puur door de interactie met calcium- en carbonaationen. De onderzoekers hebben al een aardig idee hoe dit op moleculair niveau werkt; hiervoor verwijzen we gaarne naar Science Advances dat gelukkig open access is.

Hoe je het precies moet vertalen naar het natuurlijke biomineralisatieproces is niet meteen duidelijk. Maar het zou inderdaad zomaar kunnen dat een mutatie, die zorgt voor meer (of juist minder) asparaginezuurbouwstenen op een ongelukkige plek in een biomineralisatie-eiwit, een vergelijkbaar effect heeft.

bron: McGill University

Deel deze pagina

Wat verdien jij? Doe mee aan het jaarlijkse Bèta Salaris Onderzoek!

Ontvang de nieuwsbrief

Meld je aan voor de nieuwsbrief en blijf op de hoogte van het laatste nieuws van C2W.

Meld je nu aan!

Word abonnee/lid

Sluit nu een abonnement af of word lid van de KNCV en ontvang elke week het laatste nieuws, digitaal of op papier. 

Sluit nu een abonnement af!

Naar boven