Nieuws

Zelfassemblage à la carte

Arjen Dijkgraaf |
Materialen & Coatings, Nanotechnologie, Organische chemie

Met aminozuren als 'signaalmoleculen' kun je zelfassemblerende linten creëren met fysische eigenschappen die wisselen op afroep. Je kunt bijvoorbeeld elektrische geleiding creëren die óf langzaam ontstaat óf langzaam verdwijnt, schrijven Rein Ulijn en collega’s van de City University of New York in Nature Chemistry.

Ze gaan uit van naftaleendiimide, een organische halfgeleider die vaker opduikt in publicaties over zelfassemblage. Aan elk uiteinde bevestigen ze een methylester van het aminozuur tyrosine. Twee van deze combinaties kunnen letterlijk met de koppen tegen elkaar gaan liggen, gekoppeld door waterstofbruggen. Vervolgens kunnen die tweetallen zich weer stapelen tot een spiraalvormig lint.

Om de eigenschappen van dat lint te beïnvloeden ga je de methylesters (-OCH3 dus) chemisch modificeren. Als katalysator gebruik je α-chymotrypsine, een spijsverteringsenzym dat normaal gesproken eiwitten afbreekt in de darmen. Dit enzym kan twee dingen doen met een -OCH3: óf hydrolyseren tot -OH, óf transacyleren waarbij die -OH doorreageert en een peptidebinding vormt met de -NH2 van een ‘los’ aminozuur. Dat blijft daarna dus aan het tyrosine hangen. In de praktijk gebruik je overigens geen aminozuur maar een aminozuuramide, met een -NH2 waar normaal gesproken de -OH zit.

Wat de voorkeur heeft, hangt vooral af van de aard van dat losse aminozuur. Bij polaire aminozuren, zoals lysine, asparaginezuur en glutaminezuur, houdt het na de hydrolyse op. Aromatische aminozuren zoals tyrosine en fenylalanine vormen peptidebindingen. Bij varianten die er qua polariteit tussenin hangen, zoals serine, kan het allebei gebeuren.

Een andere bijzonderheid van α-chymotrypsine is dat het veel sneller reageert met L-tyrosinemethylesters dan met het spiegelbeeld, de D-variant. Als de eerste reactie binnen drie uur afloopt, moet je bij de tweede denken aan twee weken. Hang je dus één L- en één D-tyrosinemethylester aan elk naftaleendiimidemolecuul, dan reageert in eerste instantie slechts één uiteinde - het andere volgt veel later en daarbij blijft het bij hydrolyse.

Al die keuzemogelijkheden bepalen wat voor spiraal het uiteindelijk oplevert. Zo kunnen de bouwstenen aan elkaar gaan liggen met de ongemodificeerde of de gemodificeerde uiteinden, waarbij het van de 3D-vorm van die uiteinden afhangt of je een linkse of een rechtse spiraal krijgt.

De afbeelding laat twee van de mogelijkheden zien. Links een spiraal met de ongemodificeerde D-uiteinden in het midden en de gehydrolyseerde L-uiteinden aan de buitenkant; de verantwoordelijke serines blijven er als groene bolletjes aan hangen, gebonden via waterstofbruggen. Rechts zitten die D-uiteinden aan de buitenkant terwijl de koppeling wordt verzorgd door twee lysines (geel) die aan de L-uiteinden zijn gezet.

De linkerspiraal vormt zich het snelst maar zal uiteindelijk uit elkaar vallen, zodra het α-chymotrypsine aan de hydrolyse van de D-uiteinden toe komt. Dan valt ook de elektrische geleiding weg. De rechterspiraal doet er veel langer over om zich te vormen, maar hier doen de D-uiteinden niet mee aan de vorming van de structuur en maakt het dus ook niet uit of ze achteraf gehydrolyseerd worden. Gevolg: de spiralen blijven bestaan en de geleiding ook.

bron: Nature Chemistry

Deel deze pagina

Wat verdien jij? Doe mee aan het jaarlijkse Bèta Salarisonderzoek!

Ontvang de nieuwsbrief

Meld je aan voor de nieuwsbrief en blijf op de hoogte van het laatste nieuws van C2W.

Meld je nu aan!

Word abonnee/lid

Sluit nu een abonnement af of word lid van de KNCV en ontvang elke week het laatste nieuws, digitaal of op papier. 

Sluit nu een abonnement af!

Naar boven